A propos de l’IGFBP:
L’IGFBP est l’abréviation de la protéine de liaison au facteur de croissance de type insuline. Celle-ci est classée comme une protéine porteuse, ou protéine de transport membranaire, ce qui signifie qu’elle déplace des ions, des molécules et d’autres protéines à travers une membrane biologique. Cette protéine de transport particulière sert le facteur de croissance analogue à l’insuline un ou IGF-I.
Il existe sept membres de la famille des protéines IGFBP : IGFBP1, IGFBP2, IGFBP3, IGFBP4, IGFBP5, IGFBP6 et IGFBP7. Bien qu’il y ait techniquement sept membres de cette famille, le septième membre n’est pas considéré comme une protéine porteuse d’IGF-1.
Fonction
La famille IGFBP a pour fonction d’aider à augmenter la demi-vie des IGF qui circulent dans tous les tissus. Cela inclut également la prostate. Les différents membres de la famille ont des fonctions spécifiques, bien que la plupart d’entre eux suivent les mêmes lignes. L’IGFBP-3 est la protéine la plus abondante et se lie à 80 % de tous les IGF. Ses fonctions comprennent l’aide à la circulation, le travail dans l’environnement extracellulaire et le travail à l’intérieur des cellules. Elle est la principale source de transport de l’IGF dans la circulation sanguine.
Les principales fonctions de toutes les protéines IGFBP sont simplement de se lier aux facteurs de croissance de type insuline. Ce faisant, elles circulent dans la circulation sanguine et interagissent avec les récepteurs cellulaires. Lorsqu’une affinité élevée d’IGF est présente dans la circulation, ils peuvent être dirigés vers des tissus spécifiques ciblés. Là, ils peuvent favoriser des choses comme la prolifération, la croissance, la différenciation et la survie des cellules.
Mécanisme &Interactions
L’IGFBP va principalement interagir avec l’IGF-1. Les recherches montrent que l’IGF-1 est lié à l’un des six membres de la famille 98% du temps. Lorsqu’il est lié à la protéine la plus courante (IGFBP-3), l’IGF-1 se lie dans un rapport molaire de 1:1. La liaison a souvent lieu à l’intérieur du foie, qui est le site de production de l’insuline. En se liant ici, elle permet aux hormones de croissance de stimuler le foie, l’aidant à produire continuellement plus d’IGF-1.
Structure
Toutes les protéines de liaison de l’IGF sont des protéines classées avec une structure de 24 à 45 kDa. Les six protéines de liaison au facteur de croissance analogue à l’insuline qui se lient à l’IGF sont similaires à 50% les unes aux autres dans la structure cellulaire. Elles partagent la moitié de leur homologie et se lient à l’IGF-I ainsi qu’à l’IGF-II.
On constate que les IGFBP-1 à -6 sont remarquablement similaires dans leur structure protéique. Chacune possède trois domaines qui sont distincts de cette famille. Ces domaines sont le N-terminal, le linker et le C-terminal.
Le N-terminal est une région riche en cystéine et qui comprend divers liens disulfures. C’est le site où la liaison avec l’IGF va se produire.
Le domaine de liaison se trouve au centre de la structure cellulaire et variera beaucoup en fonction de la protéine spécifique de liaison au facteur de croissance analogue à l’insuline. On pense que tous les membres de cette famille ne partagent qu’une similarité de 15% entre eux ici.
L’extrémité C-terminale est l’endroit où se trouvent les résidus secondaires de liaison à l’IGF. Cette région est également riche en cystéine, bien qu’elle contienne également un motif qui aide à lier l’héparine au site, ainsi que la SLA et la séquence de localisation nucléaire.
Tous les membres de la famille des protéines liant le facteur de croissance analogue à l’insuline sont couramment trouvés adjacents les uns aux autres. Ils sont formés dans une séquence queue à queue.