1990年に研究者たちは、それまでのどの抗体よりもはるかに強力なHIV bNAbを初めて同定しました。 彼らは、この抗体の引き金となるウイルス成分、すなわちエピトープを正確に説明しました。 HIVの表面タンパク質であるgp120の先端にある6つのアミノ酸がその原因であった。 しかし、1994年に別のチームが、患者から採取した細胞に作用するbNAbを単離した。 この抗体はgp120の「保存された」部分に結合し、多くの変異を克服して、低用量で17/24のテスト株に影響を及ぼした。 もう一つのbNAbは、多くの株でタンパク質gp41に作用することが発見された。
時とともに、より多くのbNAbが単離され、また単細胞抗体クローニングにより、研究のための抗体の大量生産が可能になった。 bNAbsは何年もかけて進化し、他の抗体の3倍もの変異を蓄積しています。
2006年までに、研究者は複数のHIV株に作用する、いわゆる「広域中和抗体」（bNAbs）を数種類特定しました。 研究者たちは、アフリカ、南アジア、英語圏のHIV感染者から採取した1800の血液サンプルを分析しました。 そして、ある女性の抗体産生B細胞3万個を個別に調べ、162の分岐したHIV株の70％以上が感染を阻止できる2つの抗体を単離した。 2009年以降、研究者は50以上のHIV bNAbを同定している。 2006年、マラウイの男性が感染して数週間で研究に参加しました。 彼は1年以上にわたって献血を繰り返し、研究者はその献血から、彼のウイルスのgp120の変化、抗体反応、そして最終的にbNAbが出現するまでのタイムラインを作成することができた。 研究者たちは、この進化を他の被験者にも適用して、同様の結果を得たいと考えている。 膨大なgp120ライブラリーの中から、オリジナルの抗体と、そこから進化した成熟bNAbの両方に強く結合するライブラリーが発見された。 両抗体が標的とするエピトープをわずかに含む改良型gp120を患者に投与すれば、免疫系の「呼び水」となり、その後、最も自然な配置の3量体スパイクを含むブースターを投与すればよい。 しかし、bNAbがHIV感染を防ぐことができるかどうかは、まだ研究中である。 2つの最も広い中和剤はPGT151とPGT152であった。 この2つの中和剤は、HIV株の約3分の2をブロックすることができる。 他の多くのbNAbとは異なり、これらの抗体はEnvやEnvのサブユニット（gp120やgp41）上の既知のエピトープに結合しない。 その代わり、両者の一部に結合する。 Gp120とgp41は三量体として集合する。 bNAbの結合部位は、宿主細胞に侵入するEnvの形態である三量体構造上にのみ存在する。
近年、HIV-1 bNAbの発見が増加している。