他の短親和性タグ（His-tag、FLAG-tag）と同様に、cDNAや遺伝子をサブクローニングする際に、組換えタンパク質に容易に融合させることができる。 発現には、様々な宿主生物（大腸菌、酵母、昆虫、哺乳類細胞）用のベクターが利用可能である。 Strep-tagの特筆すべき点は、サイズが小さく、生化学的にほとんど不活性であることである。 そのため、タンパク質のフォールディングや分泌に影響を与えず、通常、タンパク質の機能を妨げることはない。 Strep-tagは、精製手順が生理的条件下で維持できるため、機能性タンパク質の分析に特に適している。
Strep-tag精製サイクルの最初のステップでは、Strep-tag融合タンパク質を含む細胞溶解液を、Strep-Tactinを固定化したカラムに適用する(ステップ1)。 タグ付きタンパク質がStrep-Tactinに特異的に結合した後、生理的緩衝液（PBSなど）による短い洗浄ステップで、他のすべてのホストタンパク質を除去する（ステップ2）。 これは、タンパク質と非特異的に結合する傾向が極めて低いためである。 次に、精製したStrep-tag融合タンパク質を、ビオチン結合ポケットに特異的に競合する低濃度のデスチオビオチンで穏やかに溶出する(ステップ3)。 カラムを再生するために、HABA含有溶液（黄色アゾ色素）を塗布してデスチオビオチンを除去する。 最後にHABA溶液を少量のランニングバッファーで洗浄し、次回の精製に使用できる状態にします。