Omzetting van melk in wrongel

Dit hoofdstuk bespreekt de omzetting van melk in wrongel. Caseïne (~80% van het melkeiwit) komt in melk voor in de vorm van grote, multi-moleculaire aggregaten die micellen worden genoemd. Caseïnemicellen zijn ongeveer bolvormige aggregaten van de caseïnen, samen met anorganische ionen die collectief colloïdaal calciumfosfaat worden genoemd. Er is een ongelijke verdeling van de verschillende caseïnen over de micellen; met name κ-caseïne bevindt zich hoofdzakelijk aan het oppervlak van de micel. κ-Caseïne stabiliseert de micellen en voorkomt dat ze samenklonteren in aanwezigheid van Ca2+. Het is verdeeld in twee delen. Residuen 1-105 (ongeveer tweederde van het molecuul) zijn hydrofoob en associëren met de andere caseïnes, terwijl de C-terminale regio van κ-caseïne (residuen 106-169) hydrofiel is (meestal met complexe suikergroepen veresterd aan Thr-residuen) en uitsteekt in de omgeving, waardoor de micellen gestabiliseerd worden. κ-Caseïne is de enige caseïne die gehydrolyseerd wordt tijdens stremselcoagulatie. Het wordt gehydrolyseerd om para-κ-caseïne en macropeptiden te produceren. Wanneer ongeveer 85% van de totale hoeveelheid κ-caseïne is gehydrolyseerd, is de colloïdale stabiliteit van de micellen zo sterk verminderd dat zij coaguleren bij temperaturen boven ~18 °C in aanwezigheid van Ca2+. Deze gebeurtenis wordt de tweede fase van stremselwerking genoemd.