Umwandlung von Milch in Käsebruch

In diesem Kapitel wird die Umwandlung von Milch in Käsebruch behandelt. Kaseine (~80% des Milchproteins) kommen in der Milch in Form von großen, multimolekularen Aggregaten vor, die Mizellen genannt werden. Kaseinmizellen sind annähernd kugelförmige Aggregate von Kaseinen zusammen mit anorganischen Ionen, die als kolloidales Kalziumphosphat bezeichnet werden. Die verschiedenen Caseine sind ungleichmäßig in der Mizelle verteilt; insbesondere das κ-Casein befindet sich hauptsächlich an der Oberfläche der Mizelle. κ-Casein stabilisiert die Mizellen und verhindert, dass sie in Gegenwart von Ca2+ zusammen aggregieren. Es ist in zwei Teile unterteilt. Die Reste 1-105 (etwa zwei Drittel des Moleküls) sind hydrophob und assoziieren mit den anderen Kaseinen, während der C-terminale Bereich des κ-Kaseins (Reste 106-169) hydrophil ist (er enthält in der Regel komplexe Zuckergruppen, die mit Thr-Resten verestert sind) und in die Umgebung hineinragt, wodurch die Mizelle stabilisiert wird. κ-Kasein ist das einzige Kasein, das während der Labkoagulation hydrolysiert wird. Es wird hydrolysiert, um para-κ-Casein und Makropeptide zu bilden. Wenn etwa 85 % des gesamten κ-Caseins hydrolysiert sind, ist die kolloidale Stabilität der Mizellen so stark reduziert, dass sie bei Temperaturen über ~18 °C in Gegenwart von Ca2+ koagulieren. Dieser Vorgang wird als die zweite Stufe der Labwirkung bezeichnet.