Les amas fer-soufre apparaissent dans de nombreux systèmes biologiques, souvent en tant que composants de protéines de transfert d’électrons. Les protéines ferrédoxines sont les clusters Fe-S les plus courants dans la nature. Ils comportent des centres 2Fe-2S ou 4Fe-4S. Ils sont présents dans toutes les branches de la vie.
Les clusters Fe-S peuvent être classés en fonction de leur stœchiométrie Fe:S , , , et . Les clusters se présentent sous deux formes : les ferrédoxines normales et les protéines ferriques à haut potentiel (HiPIP). Toutes deux adoptent des structures cuboïdales, mais elles utilisent des états d’oxydation différents. On les trouve dans toutes les formes de vie.
Le couple redox pertinent dans toutes les protéines Fe-S est Fe(II)/Fe(III).
De nombreux clusters ont été synthétisés en laboratoire avec la formule 2-, qui sont connus pour de nombreux substituants R, et avec de nombreux cations. Des variantes ont été préparées, notamment les cubanes incomplets 3-.
Les protéines de Rieske contiennent des clusters Fe-S qui se coordonnent sous la forme d’une structure 2Fe-2S et que l’on retrouve dans le complexe III du cytochrome bc1 lié à la membrane dans les mitochondries des eucaryotes et des bactéries. Ils font également partie des protéines du chloroplaste, comme le complexe cytochrome b6f des organismes photosynthétiques. Ces organismes photosynthétiques comprennent les plantes, les algues vertes et les cyanobactéries, le précurseur bactérien des chloroplastes. Les deux font partie de la chaîne de transport d’électrons de leurs organismes respectifs, qui est une étape cruciale dans la récolte d’énergie pour de nombreux organismes.
Dans certains cas, les clusters Fe-S sont redox-inactifs, mais sont proposés ont des rôles structurels. Les exemples incluent l’endonucléase III et MutY.