O IGFBP:
IGFBP oznacza białko wiążące insulinopodobny czynnik wzrostu. Jest ono klasyfikowane jako białko nośnikowe lub białko transportu membranowego, co oznacza, że przenosi jony, cząsteczki i inne białka przez błonę biologiczną. To szczególne białko nośnikowe służy insulinopodobnemu czynnikowi wzrostu jeden lub IGF-I.
Istnieje siedmiu członków rodziny białek IGFBP; IGFBP1, IGFBP2, IGFBP3, IGFBP4, IGFBP5, IGFBP6 i IGFBP7. Chociaż technicznie jest siedmiu członków tej rodziny, siódmy członek nie jest uważany za białko nośnikowe dla IGF-1.
Funkcja
Rodzina IGFBP funkcjonuje, aby pomóc zwiększyć okres półtrwania IGF, które krążą we wszystkich tkankach. Dotyczy to również prostaty. Różni członkowie tej rodziny mają specyficzne funkcje, choć większość z nich podąża za tymi samymi liniami. IGFBP-3 jest najobficiej występującym białkiem i wiąże się z 80% wszystkich IGF. Jego funkcje obejmują wspomaganie krążenia, pracę w środowisku pozakomórkowym, a także pracę wewnątrz komórek. Jest to podstawowe źródło transportu IGF w krwiobiegu.
Główne funkcje wszystkich białek IGFBP są po prostu do wiązania się z insulinopodobnych czynników wzrostu. Robiąc to, krążą one po krwiobiegu i wchodzą w interakcje z receptorami komórkowymi. Kiedy wysokie powinowactwo IGFs jest obecny w obiegu, mogą one być kierowane do konkretnych tkanek docelowych. Tutaj, mogą promować rzeczy, takie jak proliferacja komórek, wzrost, różnicowanie i survival.
Mechanizm &Interakcje
IGFBP będzie przede wszystkim oddziaływać z IGF-1. Badania pokazują, że IGF-1 jest związany z jednym z sześciu członków rodziny w 98% czasu. Po związaniu z najczęstszym białkiem (IGFBP-3) IGF-1 wiąże się w stosunku molowym 1:1. Wiązanie często ma miejsce wewnątrz wątroby, która jest miejscem produkcji insuliny. Wiążąc się tutaj, pozwala hormonom wzrostu stymulować wątrobę, pomagając jej stale produkować więcej IGF-1.
Struktura
Wszystkie białka wiążące IGF są białkami sklasyfikowanymi o strukturze od 24 do 45 kDa. Sześć białek wiążących insulinopodobny czynnik wzrostu, które wiążą się z IGF są w 50% podobne do siebie w strukturze komórkowej. Dzielą się one w połowie wzajemnie homologią i bing z IGF-I wraz z IGF-II.
Okazuje się, że IGFBP-1 do -6 są niezwykle podobne w ich strukturze białkowej. Każdy z nich ma trzy domeny, które są odrębne do tej rodziny. Te domeny są N-końcowy, linker, i C-końcowy.
N-końcowy jest regionem, który jest bogaty w cysteinę i zawiera różne wiązania disulfidowe. Jest to miejsce wiązania IGF, które wystąpi.
Domena łącznika znajduje się w centrum struktury komórkowej i będzie się znacznie różnić w zależności od konkretnego białka wiążącego insulinopodobny czynnik wzrostu. Uważa się, że wszyscy członkowie tej rodziny dzielą się tylko 15% podobieństwa między nimi tutaj.
C-końcowy to miejsce, gdzie znajdują się drugorzędowe reszty wiążące IGF. Ten region jest również bogaty w cysteinę, choć zawiera również motyw, który pomaga wiązać heparynę do miejsca, wraz z sekwencją ALS i lokalizacją jądrową.
Wszyscy członkowie rodziny białek wiążących insulinopodobne czynniki wzrostu są powszechnie spotykani w sąsiedztwie siebie. Są one utworzone w sekwencji ogon do ogona.
.