Jern-svovl klynger forekommer i mange biologiske systemer, ofte som komponenter i elektronoverførselsproteiner. Ferredoxinproteinerne er de mest almindelige Fe-S klynger i naturen. De har enten 2Fe-2S eller 4Fe-4S centre. De forekommer i alle grene af livet.
Fe-S klynger kan klassificeres efter deres Fe:S-støkiometri , , , , og . Klyngerne forekommer i to former: normale ferredoxiner og jernproteiner med højt potentiale (HiPIP). Begge antager kuboidale strukturer, men de udnytter forskellige oxidationstilstande. De findes i alle former for liv.
Det relevante redoxpar i alle Fe-S-proteiner er Fe(II)/Fe(III)
Mange klynger er blevet syntetiseret i laboratoriet med formlen 2-, der er kendt for mange R-substituenter, og med mange kationer. Variationer er blevet fremstillet, herunder de ufuldstændige cubaner 3-.
Rieske-proteinerne indeholder Fe-S klynger, der koordinerer som en 2Fe-2S struktur og kan findes i det membranbundne cytochrom bc1 kompleks III i mitokondrierne hos eukaryoter og bakterier. De er også en del af proteinerne i kloroplasten som f.eks. cytochrom b6f-komplekset i fotosyntetiske organismer. Disse fotosyntetiske organismer omfatter planter, grønalger og cyanobakterier, den bakterielle forløber for kloroplaster. Begge er en del af elektrontransportkæden i deres respektive organismer, som er et afgørende skridt i energiudnyttelsen for mange organismer.
I nogle tilfælde er Fe-S-klynger redox-inaktive, men foreslås at have strukturelle roller. Eksempler omfatter endonuklease III og MutY.