Abstract
1. Die Reaktionen von Aminosäuren und Peptiden mit den o-Chinonen, die durch die enzymatische Oxidation von Chlorogensäure und Kaffeesäure entstehen, wurden manometrisch und spektrophotometrisch untersucht. 2. Die Aminosäuren, mit Ausnahme von Lysin und Cystein, reagieren in erster Linie über ihre α-Aminogruppen und bilden rote oder braune Produkte. Auf diese Reaktionen, die mit der Polymerisation der Chinone konkurrieren, folgen Sekundärreaktionen, die Sauerstoff absorbieren und Produkte mit anderen Farben ergeben können. 3. Die ∈-Aminogruppe von Lysin reagiert in ähnlicher Weise mit den o-Chinonen. Die Thiolgruppe des Cysteins reagiert mit den Chinonen, ohne Sauerstoff zu absorbieren, wobei farblose Produkte entstehen. 4. Cysteinhaltige Peptide reagieren mit den o-Chinonen über ihre Thiolgruppe. 5. Andere Peptide, wie z. B. Glycyl-Leucin und Leucylglycin, reagieren in erster Linie über ihre α-Aminogruppe, und die Gesamtreaktion ähnelt der der N-terminalen Aminosäure, nur dass sie schneller verläuft. 6. Bei einigen Peptiden unterscheiden sich die Sekundärreaktionen von denen, die zwischen den o-Chinonen und den N-terminalen Aminosäuren ablaufen. Die von Carnosin erzeugten Farben ähneln eher denen von Histidin als denen von β-Alanin, und die Reaktionen von Prolylalanin mit o-Chinonen sind komplexer als die von Prolin.