Abstract
1. Les réactions des acides aminés et des peptides avec les o-quinones produites par l’oxydation enzymatique de l’acide chlorogénique et de l’acide caféique ont été étudiées par voie manométrique et spectrophotométrique. 2. Les acides aminés, sauf la lysine et la cystéine, réagissent principalement par l’intermédiaire de leurs groupes α-amino pour donner des produits rouges ou bruns. Ces réactions, qui entrent en compétition avec la polymérisation des quinones, sont suivies de réactions secondaires qui peuvent absorber l’oxygène et donner des produits d’autres couleurs. 3. Le groupe ∈-amino de la lysine réagit avec les o-quinones de façon similaire. Le groupe thiol de la cystéine réagit avec les quinones, sans absorber d’oxygène, donnant des produits incolores. 4. Les peptides contenant de la cystéine réagissent avec les o-quinones par l’intermédiaire de leur groupe thiol. 5. D’autres peptides, comme la glycyl-leucine et la leucylglycine, réagissent principalement par leur groupe α-amino et la réaction globale ressemble à celle de l’acide aminé N-terminal, sauf qu’elle est plus rapide. 6. Avec certains peptides, les réactions secondaires diffèrent de celles qui se produisent entre les o-quinones et les acides aminés N-terminaux. Les couleurs produites à partir de la carnosine ressemblent à celles produites à partir de l’histidine plutôt qu’à celles de la β-alanine, et les réactions de la prolylalanine avec les o-quinones sont plus complexes que celles de la proline.